Citoscheletul fibrei musculare striate Categoria: Referat Medicina
Descriere: Macromolecula de miozină este filamentoasă, bastoniformă. Are o lungime
de 130-160 μm, ÅŸi o grosime de 2 μm. La un capăt prezintă două
formaÅ£iuni rotunde sau elipsoidale care au diametrul de 4-5 μm ÅŸi
lungimea de 7-20 μm... |
|
||
|
|
|||
|
1 Citoscheletul fibrei musculare striate Structura miofibrilelor Pe celule musculare striate, secţionate longitudinal şi colorate cu HE, cu MO se observă o alternanţă de discuri slab colorate cu eozină (discuri întunecate). Cu hematoxilină ferică se observă o alternanţă de discuri clare necolorate cu discuri întunecate (negre). Folosindu-se MO cu lumina polarizată s-a observat că discul clar este izotrop fapt pentru care a fost numit şi discul I. Iar la microscopul cu contrast de fază, discul clar este mai luminos. Discul clar are o lungime de aproximativ 0,8 μm. La mijlocul lui se găseşte un disc subţire numit discul Z (banda Z), între discul Z şi joncţiunea discul clar/discul întunecat (I/A) s-a mai descris un disc întunecat (bandă) N. Acest disc clar conţine miofilamente subţiri. Discul care se colorează mai intens cu eozină a fost numit disc întunecat, în lumină polarizată este anizotrop (A) şi la mijlocul lui se găseşte o bandă mai clară numită "zona H". La mijlocul benzii H se află, o bandă mai întunecată numită banda M. Discul întunecat conţine miofilamente groase şi subţiri în zonele periferice, iar în zona H, conţine numai miofilamente groase. Discul Z (banda Z), prin anii '60 era considerat ca "o bandă îngustă formată dintr-un material dens, de aspect amorf". Multă vreme nu a putut fi descifrată structura ei morfologică şi moleculară. Nu se continuă între ele, nu sunt toate discurile 7 chiar la acelaşi nivel, în toate sarcoamele. Adeseori, între ele există decalaje de dimensiuni variabile. Actualmente se consideră că discurile Z, ar fi rezultatul unor împletituri finale, ordonate, complicate, realizate de capetele filamentelor de actină şi filamentele proprii discului Z. Sunt descrise un număr foarte mare de proteine în structura miofibrilelor, peste 20. Aceste proteine au fost clasificate în: 1. contractile: a. fundamentale (propriu-zise); b. reglatoare. 2. structuri miofibrilare. Cu ajutorul ME s-a observat că în CMS miofibrilele sunt formate din miofilamente. Miofilamentele sunt dispuse paralele între ele, şi paralele cu axul longitudinal al miofibrilei. Iniţial au fost descrise două tipuri de miofilamente, care se deosebesc prin grosime, topografie, lungime, şi structură moleculară. Acestea sunt: a. subţiri cu diametrul de 5-6 μm şi lungi de μm. b. groase cu diametrul de 10-11μm, şi lungi de 1,5 μm Miofilamentele groase (A) din CMS sunt formate dintr-o moleculă proteică numită miozină. Miozina este proteina cea mai importantă din punct de vedere funcţional şi este în cea mai mare cantitate. S-a apreciat că într-un cm3 de muşchi scheletal se găsesc aproximativ 1017 molecule, de miozină. La mamifere reprezintă aproximativ 85% din masa filamentelor groase. Macromolecula de miozină este filamentoasă, bastoniformă. Are o lungime de 130-160 μm, şi o grosime de 2 μm. La un capăt prezintă două formaţiuni rotunde sau elipsoidale care au diametrul de 4-5 μm şi lungimea de 7-20 μm. Această zonă a mai fost numită şi capul moleculei. Deci, molecula de miozină este o moleculă asimetrică şi pentru că extremitatea cefalică prezintă două subunităţi este numită moleculă "bicefală" sau "bipartită". Această asimetrie (un segment liniar, bastoniform şi o extremitate globulară ar explica fenomenul de birefringenţă (anizotropie) pe care-l realizează discurile întunecate la microscopul cu lumină polarizată. Prin metode de proteoliză limitată s-a constatat că macromolecula de miozină este formată din mai multe subunităţi neechivalente. Molecula de miozină este formată din 6 lanţuri polipeptidice. Masa totală a moleculei de miozină este de 500 KD. Sub acţiunea controlată a tripsinei, molecula de miozină este ruptă în două fragmente. Aceste fragmente au fost numite. 1. meromiozină uşoară (L-meromiozina); 2. meromiozină grea (H-meromiozina). 1 Meromiozină uşoară este formată din 2-4 lanţuri polipeptidice „uşoare” (L-meromi-fozina nu are activitate ATP-azică şi nu interacţionează cu actina polipeptidică). M-meromiozina uşoară are o GM de 20 KD. Numărul de lanţuri uşoare variază în funcţie de tipul de celulă musculară. Două lanţuri uşoare formează meromiozină uşoară (L) cu un aspect bastoniform, spiralată, de 80 nm lungime şi 2 nm grosime. Iar, două lanţuri uşoare sunt localizate în capul moleculei (la nivelul subfragmentului S1 al HM). Meromiozina grea (HM) este formată din 2 lanţuri "grele" (MC) ce se întind pe toată lungimea moleculei şi care au o CM de 220 KD. Aceste două lanţuri HC se răsucesc în α-helix pe 90% din lungimea lor şi formează un segment liniar de 60 nm. Aceasta se continuă cu "capul globular". Meromiozina grea (HM) a fost scindată, în prezenţa papainei, în două subunităţi (subfragmente): a. subfragmentul 1 (S1) care este globular, de 60 nm; b. subfragmentul 2 (S2) care este liniar, de 20 nm. Subfragmentui S1 formează punţile transversale. La ME punţile transversale apar ca mici proeminenţe pe suprafaţa filamentelor groase. Punţile transversale sunt de 6-13 nm lungime şi 4-5 nm grosime şi se extind până la imediata apropiere a filamentelor subţiri. Ele sunt perpendiculare pe axul longitudinal al filamentului gros. Pe suprafaţa unui filament gros s-au descris 200-220 de punţi transversale care au o dispoziţie ordonată în spirală. Există câte două punţi în acelaşi plan, dar pe suprafeţe opuse ale filamentului gros. Perechile de punţi care se găsesc sunt echidistante, la 14,3 nm şi sunt în decalaj cu un unghi de 120°. Se consideră că aceste punţi transversale au posibilitatea de a se deplasa pe suprafaţa filamentului axial în timpul contracţiei. Cea mai mare parte a capetelor globulare a celor două lanţuri grele ale (HM) este formată din subfragmentul S1. Subfragmentul S2 este liniar şi face legătura dintre capul miozinei (subfragmentul S1) şi meromiozina uşoară (LM). Subfragmentul S1 are o greutate moleculară de 120 KD, iar subfragmentul 82 are o GM de 60 KD. Subfragmentul S1 este responsabil de proprietăţile fundamentale .ale miozinei: activitatea ATP-azică; interacţiunea cu actina. Subfragmentul S2 nu are aceste proprietăţi. Fiecare S1 conţine pe lângă un lanţ greu şi două lanţuri uşoare. Deci, capul moleculei de miozină este format din două subunităţi globulare, iar fiecare subunitate globulară este formată din câte un lanţ greu şi două lanţuri uşoare. Meromiozina H în totalitate este formată din 6 lanţuri. Meromiozina H determină specificitatea imunologică a moleculei de miozină. Dacă a reuşit să se cunoască secvenţa celor aproximativ 2000 de reziduuri de amino-acizi din molecula miozinei, mai puţin cunoscută este legătura dintre S1- S2 şi partea liniară precum şi structura segmentului S2. Cât priveşte structura moleculară a capului moleculei miozinice musculare de la mamifere există mai multe ipoteze. BIBLIOGRAFIE 1. MARIA NIŢĂ – „Histologia cavităţii bucale” 2. CONSTANŢA RÂMNICEANU – „Histologie” |
|||
| Referat oferit de www.ReferateOk.ro | |||
Varianta Printabila 
Free Download Referat Word
Free Download Referat PDF |
Home : Despre Noi : Contact : Parteneri |  |
