Citoscheletul fibrei musculare striate Categoria: Referat Medicina
Descriere: Macromolecula de miozină este filamentoasă, bastoniformă. Are o lungime de 130-160 μm, ÅŸi o grosime de 2 μm. La un capăt prezintă două formaÅ£iuni rotunde sau elipsoidale care au diametrul de 4-5 μm ÅŸi lungimea de 7-20 μm... |
|
||
|
|
|||
|
1 Citoscheletul fibrei musculare striate Structura miofibrilelor Pe celule musculare striate, secţionate longitudinal şi colorate cu HE, cu MO se observă o alternanţă de discuri slab colorate cu eozină (discuri �ntunecate). Cu hematoxilină ferică se observă o alternanţă de discuri clare necolorate cu discuri �ntunecate (negre). Folosindu-se MO cu lumina polarizată s-a observat că discul clar este izotrop fapt pentru care a fost numit şi discul I. Iar la microscopul cu contrast de fază, discul clar este mai luminos. Discul clar are o lungime de aproximativ 0,8 μm. La mijlocul lui se găseşte un disc subţire numit discul Z (banda Z), �ntre discul Z şi joncţiunea discul clar/discul �ntunecat (I/A) s-a mai descris un disc �ntunecat (bandă) N. Acest disc clar conţine miofilamente subţiri. Discul care se colorează mai intens cu eozină a fost numit disc �ntunecat, �n lumină polarizată este anizotrop (A) şi la mijlocul lui se găseşte o bandă mai clară numită "zona H". La mijlocul benzii H se află, o bandă mai �ntunecată numită banda M. Discul �ntunecat conţine miofilamente groase şi subţiri �n zonele periferice, iar �n zona H, conţine numai miofilamente groase. Discul Z (banda Z), prin anii '60 era considerat ca "o bandă �ngustă formată dintr-un material dens, de aspect amorf". Multă vreme nu a putut fi descifrată structura ei morfologică şi moleculară. Nu se continuă �ntre ele, nu sunt toate discurile 7 chiar la acelaşi nivel, �n toate sarcoamele. Adeseori, �ntre ele există decalaje de dimensiuni variabile. Actualmente se consideră că discurile Z, ar fi rezultatul unor �mpletituri finale, ordonate, complicate, realizate de capetele filamentelor de actină şi filamentele proprii discului Z. Sunt descrise un număr foarte mare de proteine �n structura miofibrilelor, peste 20. Aceste proteine au fost clasificate �n: 1. contractile: a. fundamentale (propriu-zise); b. reglatoare. 2. structuri miofibrilare. Cu ajutorul ME s-a observat că �n CMS miofibrilele sunt formate din miofilamente. Miofilamentele sunt dispuse paralele �ntre ele, şi paralele cu axul longitudinal al miofibrilei. Iniţial au fost descrise două tipuri de miofilamente, care se deosebesc prin grosime, topografie, lungime, şi structură moleculară. Acestea sunt: a. subţiri cu diametrul de 5-6 μm şi lungi de μm. b. groase cu diametrul de 10-11μm, şi lungi de 1,5 μm Miofilamentele groase (A) din CMS sunt formate dintr-o moleculă proteică numită miozină. Miozina este proteina cea mai importantă din punct de vedere funcţional şi este �n cea mai mare cantitate. S-a apreciat că �ntr-un cm3 de muşchi scheletal se găsesc aproximativ 1017 molecule, de miozină. La mamifere reprezintă aproximativ 85% din masa filamentelor groase. Macromolecula de miozină este filamentoasă, bastoniformă. Are o lungime de 130-160 μm, şi o grosime de 2 μm. La un capăt prezintă două formaţiuni rotunde sau elipsoidale care au diametrul de 4-5 μm şi lungimea de 7-20 μm. Această zonă a mai fost numită şi capul moleculei. Deci, molecula de miozină este o moleculă asimetrică şi pentru că extremitatea cefalică prezintă două subunităţi este numită moleculă "bicefală" sau "bipartită". Această asimetrie (un segment liniar, bastoniform şi o extremitate globulară ar explica fenomenul de birefringenţă (anizotropie) pe care-l realizează discurile �ntunecate la microscopul cu lumină polarizată. Prin metode de proteoliză limitată s-a constatat că macromolecula de miozină este formată din mai multe subunităţi neechivalente. Molecula de miozină este formată din 6 lanţuri polipeptidice. Masa totală a moleculei de miozină este de 500 KD. Sub acţiunea controlată a tripsinei, molecula de miozină este ruptă �n două fragmente. Aceste fragmente au fost numite. 1. meromiozină uşoară (L-meromiozina); 2. meromiozină grea (H-meromiozina). 1 Meromiozină uşoară este formată din 2-4 lanţuri polipeptidice „uşoare” (L-meromi-fozina nu are activitate ATP-azică şi nu interacţionează cu actina polipeptidică). M-meromiozina uşoară are o GM de 20 KD. Numărul de lanţuri uşoare variază �n funcţie de tipul de celulă musculară. Două lanţuri uşoare formează meromiozină uşoară (L) cu un aspect bastoniform, spiralată, de 80 nm lungime şi 2 nm grosime. Iar, două lanţuri uşoare sunt localizate �n capul moleculei (la nivelul subfragmentului S1 al HM). Meromiozina grea (HM) este formată din 2 lanţuri "grele" (MC) ce se �ntind pe toată lungimea moleculei şi care au o CM de 220 KD. Aceste două lanţuri HC se răsucesc �n α-helix pe 90% din lungimea lor şi formează un segment liniar de 60 nm. Aceasta se continuă cu "capul globular". Meromiozina grea (HM) a fost scindată, �n prezenţa papainei, �n două subunităţi (subfragmente): a. subfragmentul 1 (S1) care este globular, de 60 nm; b. subfragmentul 2 (S2) care este liniar, de 20 nm. Subfragmentui S1 formează punţile transversale. La ME punţile transversale apar ca mici proeminenţe pe suprafaţa filamentelor groase. Punţile transversale sunt de 6-13 nm lungime şi 4-5 nm grosime şi se extind p�nă la imediata apropiere a filamentelor subţiri. Ele sunt perpendiculare pe axul longitudinal al filamentului gros. Pe suprafaţa unui filament gros s-au descris 200-220 de punţi transversale care au o dispoziţie ordonată �n spirală. Există c�te două punţi �n acelaşi plan, dar pe suprafeţe opuse ale filamentului gros. Perechile de punţi care se găsesc sunt echidistante, la 14,3 nm şi sunt �n decalaj cu un unghi de 120�. Se consideră că aceste punţi transversale au posibilitatea de a se deplasa pe suprafaţa filamentului axial �n timpul contracţiei. Cea mai mare parte a capetelor globulare a celor două lanţuri grele ale (HM) este formată din subfragmentul S1. Subfragmentul S2 este liniar şi face legătura dintre capul miozinei (subfragmentul S1) şi meromiozina uşoară (LM). Subfragmentul S1 are o greutate moleculară de 120 KD, iar subfragmentul 82 are o GM de 60 KD. Subfragmentul S1 este responsabil de proprietăţile fundamentale .ale miozinei: activitatea ATP-azică; interacţiunea cu actina. Subfragmentul S2 nu are aceste proprietăţi. Fiecare S1 conţine pe l�ngă un lanţ greu şi două lanţuri uşoare. Deci, capul moleculei de miozină este format din două subunităţi globulare, iar fiecare subunitate globulară este formată din c�te un lanţ greu şi două lanţuri uşoare. Meromiozina H �n totalitate este formată din 6 lanţuri. Meromiozina H determină specificitatea imunologică a moleculei de miozină. Dacă a reuşit să se cunoască secvenţa celor aproximativ 2000 de reziduuri de amino-acizi din molecula miozinei, mai puţin cunoscută este legătura dintre S1- S2 şi partea liniară precum şi structura segmentului S2. C�t priveşte structura moleculară a capului moleculei miozinice musculare de la mamifere există mai multe ipoteze. BIBLIOGRAFIE 1. MARIA NIŢĂ – „Histologia cavităţii bucale” 2. CONSTANŢA R�MNICEANU – „Histologie” |
|||
| Referat oferit de www.ReferateOk.ro | |||
Varianta Printabila 
Free Download Referat Word
Free Download Referat PDF |
Home : Despre Noi : Contact : Parteneri |  |
